Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w potyczce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego pomaganie zapewne stanowić decydujące dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był rozległy wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tych mogą już korzystać też chemicy, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata
– Istnieje to rzeczywiście wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych oraz o produktach.
Wykonywane przez badaczy z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To pozwala mu pozostanie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby tworzenie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym tenże stanowił wielki, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał rozległy wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS także jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego zagadnienia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego ostatniego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją niezwykle mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest znacznie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z wszelkim światem
Jak tłumaczy, jest toż enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywy P1”). – U mężczyzn właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że skoro powstaną leki uderzające w niniejszy enzym, toż będą one niszczyć wirusowi, ale obecnie nie człowiekowi. Oraz to nazywa, że będą prawie toksyczne.
Publikacja (z produktami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest również w trakcie recenzowania, ale jego świat już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest jednoznaczny online. – Zatem istnieje prezent z mojego laboratorium dla całych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I dodaje, że w mało dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i myślami współpracy komunikują się zespoły z bogatych części świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to pewna z najaktualniejszych informacji, jakie można być o tym enzymie. Więc jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym pewno się tworzyć w dużych pozycjach. – Możemy stwierdzić, albo toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy także stworzyć mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i składać do niego nawet leki, które obecnie spotykają się na zbycie – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tych mogą już korzystać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.
– Już na przypadku jesteśmy inne białka z obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyce jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli odbyć swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i osiągać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie powstają w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona wykonywać do wykonywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dokładnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
